Bir yada daha fazla amino asitin kendi aralarında asit-amid bağı (peptid bağı) ile birleşmesinden meydana gelmiş yapılara pepdit adı verilir. Pepdit bağları ile birleşen aminoasitler proteinleri oluşturur. Ancak bir protein tek polipeptid zincirden oluşabildiği gibi birden çok polipeptid zincirden de kurulabilir. Amino asit sayısına göre dipeptid, tripeptid, hekzapeptid, oligopeptid, polipeptid şeklinde ifade edilebilir. Peptid bağı birinci amino asitin karboksil grubu ile komşu amino asitin amino grubu arasında gerçekleşir. Bağı oluşturan amino grubunun hidrojeni ile karbonil oksijeni trans pozisyondadır, biri peptid düzlemin üstünde ise diğeri altındadır. Peptid bağı kısmen çift bağ özelliği taşır ve amino azotu pozitif, karbonil oksijeni ise negatif yük ile yüklenir.
Peptidler, kuramsal olarak bir amino asidin karboksil grubundan –OH, diğer amino asidin
amino grubundan H ayrılmasıyla (H2O şeklinde) meydana gelen poliamidlerdir. İki amino asidin verdiği peptide dipeptid denir. Amino asitler aynı ise tek bir dipeptit oluşur, farklı ise özellikleri farklı iki dipeptid oluşur (AB ve BA).
Üç amino asitten tripeptid meydana gelir ve amino asitlerin üçü de farklı ise 6 tripeptid oluşabilir (ABC, ACB, BAC, BCA, CAB, CBA). Glisil-glisilin veya alanil-alanin tektir; fakat glisil-alanin ve alanil-glisin iki farklı dipeptiddir.
Polipeptid Formüllerinin Yazılış Şekilleri
Polipeptidler zincirsel moleküllerdir, bir uçta -NH2 grubu (N-uç), diğer uçta -COOH grubu (C-uç) bulunur. Genel bir kural olarak -NH2 grubu solda, -COOH grubu sağda gösterilir. Zincir formülün açılı bağlarının düzlem üzerindeki izdüşümü zig-zaglıdır. Polipeptid molekülü basit olarak çubuk şeklinde gösterildiğinde -NH2ucu kısaca “N” ile ve -COOH ucu “C” ile gösterilir. Peptidler, amino asit kalıntılarının doğru yazılış sırasına göre, adlarının “-in” soneki “-il” yapılarak ve en sondaki amino asidin adı yazılarak adlandırılırlar. Peptidleri kısa yazmak için, amino asitlerin üç harfli veya tek harfli simgeleri doğru yazılış sırasına göre yan yana yazılır. Bazan peptidin -NH2 ve -COOH uçlarının gösterilmesi gerekebilir. Örneğin, Alanil-glisil-serin bazan H2N-Ala-Gly-Ser-COOH olarak yazılabilir.Polipeptid Zincirin Diziliş İzomeri
Canlı organizmalarda mevcut farklı tür proteinlerin toplam sayısı 1010-1012 kadardır. Bu şekideki büyük bir rakam 20 amino asitten ancak farklı diziliş suretiyle elde edilebilir. İki amino asitten oluşmuş bir dipeptid için iki diziliş izomeri mümkündür. İlki N-uç amino asit A olan A-B dizilişi ve ikincisi N-uç amino asit B olan B-A dizilişi. Benzer şekilde, bir tripeptidde 6 diziliş izomeri söz konusudur: ABC; ACB; BAC; BCA; CAB ve CBA. Dört amino asitten oluşmuş bir tetrapeptid için 4x3x2x1=24 farklı diziliş söz konusudur. Farklı 20 amino asitten oluşmuş bir polipeptid için amino asitlerin herbirinin bir kez yer alması durumunda mümkün diziliş sayısı 20 ! = 20x19x18x17x......3x2x1 = 2x1018 olarak hesaplanır. Ancak, bu örnekte sadece küçük bir peptid zinciri (2600 Da) dikkate alınmış ve her amino asit bir kez katılmış olduğu düşünülmüştür. Molekül ağırlığı 34 000 olan eşit sayıda ve farklı 12 amino asitten kurulmuş bir protein dikkate alınırsa 10300 diziliş izomerinin mümkün olabileceği hesaplanır. 29 harfli bir alfabe kullanılarak elde edilelebilecek kelime sayısı gibi 20 farklı amino asit kullanılarak hemen hemen sınırsız sayıda farklı protein elde edilebilir. Yüz amino asitten oluşan bir polipeptid zinciri için 20100 = 10130 diziliş izomeri mümkündür. Proteinlerin Yapısal Özellikleri
Protein yunanca “proteios” kelimesinden türetilmiş ve “en önemli” yada “en önde yer alırım” manasındadır. Gerçekten de proteinler hayat için son derece gerekli organik bileşikler olup katalizleme, taşıma, kasılma, immun koruma, büyüme ve farklılaşmanın kontrolü gibi biyolojik olayların yönetiminde görev alırlar. Canlılığın başlıca özelliklerinden olan büyüme, çoğalma ve kendi kendini onarma süreçleri proteinler ve bunlarla çok önemli bileşikler yapan nükleik asitlerle (nükleoproteinler) yakından ilgilidir. Proteinler, yapılarında karbon (%50), oksijen (%23), azot (%16) ve hidrojen (%7) yanında iz miktarlarda kükürt (%0-3), fosfor (%0-3), demir, çinko ve bakır da bulundururlar. Proteinlerin genel kimyasal formülü C40H62N10O12 olarak benimsenmiştir. Proteinler yüksek hayvanlarda canlı maddeye miktar bakımından en çok katılan yapı taşlarıdır. Karaciğer, kas ve böbrek dokusunun kuru ağırlığının yaklaşık %78-80’i proteindir. Memelilerin taze çizgili-çizgisiz kasları genel olarak %18-20, kan plazması %6.5-7.5, beyin yaklaşık %8, yumurta sarısı %15, yumurta akı %12, inek sütü %3.3 ve çeşitli peynir türleri %14-49 arasında protein içerirler. Bitkilerin sap, kök ve yumrularında protein miktarı düşük, tohumlarında ise yüksektir. Örneğin marul %1.2, lahana ve pancar %1.6, patates %2 protein içerirken kuru fasulye %18-22, badem %21, yer fıstığı %26, soya fasülyesi %37 protein içerir. Elma, çilek, şeftali, armut, erik ve turunçgillerde protein oranı oldukça düşük olup %0,4-1,5 arasında değişir.
Proteinler polipeptid yapıdadırlar. Peptid bağları ile birleşmiş çok sayıda amino asitten kurulurlar. Her proteinin amino asit sayısı sabittir. Proteinlerde mevcut amino asitler monomer olarak bilinir ve o halde proteinler polimerdir. Proteinler bir polipeptid zincirden kurulabildikleri gibi çok sayıda polipeptid zincirden de kurulmuş olabilirler. Protein n sayıda amino asitten kurulmuşsa n-1 adet peptid bağı içerir.
Proteinlerin Sınıflandırılması
A - Proteinler içeriklerine göre iki sınıfa ayrılır. 1 - Homoproteinler (Basit Proteinler) : Hidroliz ile (5.6 N HCl’de, 105-110oC’de 24 saat) sadece amino asitleri veren proteinlerdir. Albumin ve bazı globulinler, glutelin, prolamin, histon, protamin, kollagen, elastin ve keratin bu gruba örnek oluştururlar.
2 - Heteroproteinler (Konjuge Proteinler) : Hidroliz ile amino asitlerden başka organik ve inorganik ürünler (prostetik grup) de verirler. Heteroproteinler prostetik gruplarının kimyasal tabiyatına göre sınıflandırılırlar.
B - Proteinler fonksiyonlarına göre şu şekilde sınıflandırılabilirler.
1 - Katalizör Proteinler : Biyolojik sistemlerde hemen hemen tüm kimyasal reaksiyonlar enzim denen spesifik makromoleküllerle katalizlenirler. Bu reaksiyonların bazıları CO2’in hidrasyonundaki gibi oldukça basittir, diğer bazıları ise, kromozom replikasyonundaki gibi oldukça karmaşıktır. Enzimler çok büyük bir katalitik güç oluştururlar ve reaksiyonların hızını en az bir milyon kez arttırırlar. Yaklaşık 1000 kadar enzim karakterize edilmiş ve bunlardan bazıları kristalize edilmiştir. Pepsin, tripsin, kimotripsin, lipaz, amilaz ve ribonükleaz mide-bağırsak kanalının sindirim enzimleri olarak sırasıyla proteinleri, yağları, şekerleri ve nükleik asitleri parçalama yeteneğindedirler. Bilinen enzimlerin tümü proteindir. Böylece proteinler biyolojik sistemlerde kimyasal dönüşümlerin gerçekleşmesinde yekpare rol oynarlar. Hücre proteinlerinin en büyük kısmını enzimler oluşturur. Bunlar hücrede kısmen eriyebilir şekilde kısmen de yapıya bağlı halde bulunurlar. Memeli hayvan karaciğerinde bilinen enzimlerin sayısı o kadar fazladır ki hücre proteininin hemen hemen tümünü temsil ederler. Tek hücreli E.coli’de 2500 kadar enzim bulunduğu sanılmaktadır.
2 - Taşıyıcı ve Depolayıcı Proteinler : Bazı küçük moleküller ve iyonlar spesifik proteinlerle taşınırlar. Örneğin, hemoglobin eritrositlerde 02 i kaslara taşır. Demir kan plazmasında transferrin ile taşınır ve karaciğerde farklı bir protein olan ferritin ile kompleks oluşturarak depolanır. Yumurtada ovalbumin, sütte kazein, mısırda zein ve bağday tohumunda gliadin amino asit deposu fonksiyonu gören besinsel proteinlerdir.
3 - Koordineli Hareketten Sorumlu Proteinler : Kasın en büyük kurucusu proteindir. Kas kasılması aktin ve miyozin denen iki cins protein flamentinin birbiri üzerinde kaymasıyla birliktedir. Mikroskopik bakıda, kromozomların mitoz safhasındaki hareketleri ve spermlerin kamçıları ile hareketleri de proteinlerin kasılma hareketiyle meydana gelirler. Kirpiklerin ve flagella’ların hareketi dyneinadlı protein ile mümkündür.
4 - Mekanik Destek Sağlayıcı Proteinler : Deri ve kemiğin yüksek taşıma gücü yapısında bulunan fibröz bir protein olan kollagen ile ilgilidir. Deri bu sayede gergin durur ve kemikler bu sayede uyumlu bir bağlantı sağlarlar. Fibronektin ve integrinler hücre dışı matriks proteinleri olarak hücrelerin matrikse bağlanmalarına aracılık ederler.
5 - İmmun Koruma Sağlayıcı PRoteinler :Antibadiler bakteri, virus veya diğer organizma hücreleri gibi yabancı maddelerle birleşebilen yüksek derecede spesifik proteinlerdir. Fibrinojen ve thrombin de bu özelliklerde proteinlerdir. Organizmaya yabancı bir protein veya makromolekül (antijen) girdiğinde antikorlar ortaya çıkar ve antijeni bağlayarak antikor-antijen kompleksi oluştururlar. Bu reaksiyona “immun yanıt” denir. Bu durum sadece omurgalılar için söz konusudur.
6 - Sinir İmpluslarının Oluşumundan ve İletiminden Sorumlu Proteinler : Spesifik bir uyarıma sinir hücresinin cevabı reseptör proteinler ile sağlanır. Rodopsin, retinanın rod hücrelerinde bir reseptör proteindir. Reseptör proteinler asetilkolin gibi küçük spesifik moleküllerle tetik çekebilirler. Sinir impulslarının sinir hücreleriyle birleşme yerlerine ulaştırılmasında bunlar gereklidir.
7 - Büyüme ve Farklılaşmanın Kontrolünden SoRumlu Proteinler (REgülatör Proteinler) : Genetik bilginin bir sıra dahilinde kontrol edilmesi hücrelerin düzenli büyümesi ve farklılaşması için zorunludur. Bakteride repressör proteinler (E.coli'de catabolit-gen aktivatör protein, CAP vb) önemli kontrol elemanlarıdır. Bunlar hücre DNA’sının spesifik segmentleridir. Yüksek organizmalarda büyüme ve farklılaşma büyüme faktörü proteinler tarafından kontrol edilir. Örneğin sinir büyüme faktörü sinir ağının oluşumunu yönetir. Çok hücreli organizmalarda değişik hücrelerin fonksiyonları hormonlarla düzenlenir. Bu hormonlardan bazıları proteindirler (insulin, ACTH, GH, TSH vb). Gerçekten de proteinler hücrelerde enerji ve madde akışını kontrol eden alıcılar olarak hizmet ederler. Bir çok hormonal uyarıya hücrelerin cevabı G-proteinler olarak adlandırılan ve GTP bağlayan bir protein sınıfı üzerinden gerçekleşir.
8 - Ekzotik Proteinler : Sınıflamaya girmeyen bazı proteinler de vardır ki bunlara ekzotik proteinler denir. Örneğin Antarktika sularında yaşayan balıklarda antifriz proteinler soğuk ortamda yaşamak durumundaki canlıyı donmaya karşı korur. Bir Afrika bitkisinin kuvvetli şeker tadında bir proteini olan monellin insanların tüketimine sunulan, toksik olmayan ve yağlanmayı önleyen bir gıda tadlandırıcısıdır. Bazı canlılarda mevcut yapışma özelliğine sahip tutkal proteinler bu gruba örnek oluştururlar.
Proteinlerin Yapısı
Proteinlerde Birincil Yapı
Bir protein zincirinde amino asit sırası birincil (primer) yapı olarak bilinir. Birincil yapı genetik olarak kodlanır. Tek zincirden ibaret bir polipeptidde N-uç ve C-uç vardır. Bir protein birden fazla polipeptid zincirinden oluşmuş ise bu serbest grup analizleriyle anlaşılabilir (C-uç veya N-uç analizi). İnsulin biri Phe diğeri Gly olmak üzere iki N-uca sahiptir ve o halde iki polipeptid zincirden kurulur. Benzer şekilde hemoglobin 4 polipeptid zincirden kurulur (
2b).Birincil yapı polipeptidin ana iskeletidir ve peptid bağlarından oluşur. Birincil yapıyı meydana getiren peptid zincirleri içerisinde yer alan amino asitlerin cinsi, sayısı ve sırasına göre proteinler değişik özellikler gösterirler. Örneğin, vazopressin ve oksitosin 9 amino asit içeren iki peptid hormondur. Oksitosindeki İle ve Leu yerine sırasıyla Phe ve Arg gelmesiyle vazopressin türemiştir. Bunlar etkileri farklı iki hormondurlar. Sığır insulini 51 amino asit içeren iki polipeptid zincirinden ibarettir. A ve B zincirleri sırasıyla 21 ve 30 amino asit ihtiva ederler ve iki zincir birbirine disülfid köprüleriyle bağlanmıştır. Domuz, koyun ve at insulinleri A zincirinde 8, 9 ve 10. sıradaki amino asitler yönünden farklılık gösterirler
Sığır İnsülininin Yapısı
Proteinlerde İkincil Yapı
Bir polipeptid zinciri içindeki (=N-H) ve (=C=O) grupları arasında molekül içi (alfa-helezon yapı) veya moleküller arası (b-kırmalı tabaka yapı) hidrojen bağlarının teşekkülü sonucunda meydana gelen tertibe protein molekülünün ikincil yapısı denir. Peptid bağının =N-H grubunun ortaklanmamış elektron çiftleri ile =C-O grubu arasındaki mezomeri nedeniyle C-N bağı (peptid bağı) kısmen çift bağ özelliği gösterir ve bu nedenle de peptid grubu bir düzlem üzerinde bulunur. Polipeptid zinciri bu çift bağın etrafında serbestçe dönemez. Polipeptid zinciri C2 karbon (alfa karbon) atomu etrafından peptid grubunun her iki tarafına serbestçe dönebilir. Sonuç olarak bazıları diğerlerine oranla daha kararlı olan çeşitli polipeptid tertipleri mümkün olabilir. Bunlar arasında en dayanıklı olanları (=N-H) grupları ile (=C=O) gruplarına hidrojen bağı ile bağlı olanlarıdır. Bu şekilde iki çeşit tertiplenme olabilir:
1 - Bir polipeptid zincirin kendi =N-H ve =C=O grupları arasında (molekül içi) hidrojen bağlarının oluşumu ile polipeptid zinciri düşey bir eksenin etrafında helezon tarzında kıvrılır (sarmal yapı). Bu tertibe ikincil yapının alfa şekli (a-konformasyon) veya a-sarmal yapı denir. Alfa sarmal yapının her sarmalında 3,6 amino asit kalıntısı bulunur. Bu şekil düz bir zincir halinde devam etmez, yer yer bükülmeler gösterir. Ala, Leu, Phe, Tyr, Trp, Cys, Met, His, Asn, Gln, Val a-sarmal yapıyı sağlamlaştıran amino asitlerdir. Ser, İle, Thr, Glu, Asp, Lys, Arg, Gly ise yapıyı zayıflatırlar. Prolin ve hidroksiprolin a-sarmal yapıyı kıran amino asitlerdir.
2 - Bir kaç polipeptid zinciri aralarında hidrojen bağlarının meydana gelmesiyle ve C2 atomundaki R gruplarının aynı veya zıt yönde sıralanmasıyla ya birbirine paralel veya anti paralel tertipler meydana gelir ki buna ikincil yapının beta şekli (b-konformasyon) veya kırmalı tabaka yapısı denir. Met, Val ve İle kırmalı tabaka yapının çekirdeğini oluştururlar.
İkincil yapının alfa ve beta şekli özellikle fibriler proteinlerde görülür. Miyozin, fibrinojen, yün ve saç keratin’i (alfa keratin) alfa şekle, ipek fibroini ve kuş tüyü keratin’i (b-keratin) ise beta şekle örnek oluştururlar.
Proteinlerde Üçüncül Yapı
Helezonlaşmış, bükülmüş ve katlanmış protein moleküllerindeki hidrojen bağları sulu çözeltide bu yapının devamını sağlayamaz. Bu sarmallaşma, bükülme ve katlanmaların daha başka bağlarla sağlamlaşması proteinin üçüncül yapısının özelliğini oluşturur. Üçüncül yapıyı meydana getiren hidrojen bağlarından başka van der Waals çekmeleri, iyon bağları ve disülfid bağlarıdır. Bu çekmeler ve bağlar polipeptid zincirindeki amino asitlerin yan zincirleri (R) arasında şekillenirler.Protein molekülünün ikincil ve üçüncül yapıları arasındaki fark; ikincil yapıyı oluşturan sarmallaşma ve bükülmelerden başka bir çok proteinde üçüncül yapıda yumak tarzında katlanmaların da meydana gelmesi ve ikincil yapı kararlı olmadığı halde üçüncül yapının kararlı olmasıdır.
Proteinlerde Dördüncül Yapı
Birden fazla polipeptid zincirinden ibaret oligomerik proteinler üçüncül yapılarını kazanmış ve alt birim (monomer) olarak adlandırılan protein zincirlerinin bir araya gelerek salkımlar, topluluklar yapmalarıyla dördüncül yapıyı oluştururlar. Bu yapı daha çok proteinin polimerizasyonunu yansıtır. Oligomerdeki alt birimler birbirlerine kovalan bağlanmamalarına rağmen oligomerik protein sulu çözeltide tek molekül gibi davranır. Proteinin biyolojik görevini yerine getirebilmesi için tüm bu alt birimlerin bir arada ve bütünlük içinde bulunmaları zorunludur. Hemoglobin, seruloplazmin, insulin gibi globüler proteinler ile miyozin gibi bazı fibriler proteinler ve fosforilaz, laktat dehidrogenaz, üreaz, tirozinaz gibi çok sayıda enzim dördüncül yapının örneklerini oluştururlar. Viruslar monomer sayısı fazla olanlara örnek oluşturur; poliomiyelitis virusu (Tip H) yaklaşık 130, adenovirus 252 ve tütün mozaik virusu 2130 monomer içerir.
Proteinlerde Üç Boyutlu Yapı - Konformasyon ve Genel Prensipleri
Proteinler; belirli bir kimyasal yapıya ve molekül ağırlığa, genlerle belirlenen bir tek amino asit dizisine: iyi belirlenmiş üç boyutlu bir yapıya (konformasyon) sahiptir. Konformasyon, basit bağlar etrafında mümkün olan dönmeler sonucunda bağlarda kopma olmaksızın çok çeşitli pozisyonlarda bulunabilen grupların uzaysal düzenini ifade eder. Konformasyon; proteinlerde daha çok ikincil, üçüncül ve dördüncül yapıların beraberliğini ve bütünlüğünü izah eder. Proteinin görevi ile (taşıma, katalizleme vb.) sıkı ilişkilidir. 
Her protein biyolojik aktivitesiyle ilişkili olarak yüzeyinde bir veya birkaç spesifik bölge veya alan ihtiva eder. Bu bölge toplam yüzeye oranla çok küçük bir bölümü oluşturur. Böylece her enzim katalize ettiği reaksiyonunun substratıyla doğrudan ilişkiye girebilecek bir aktif bölgeye sahiptir. Taşıyıcı proteinler ilgili oldukları molekülleri dönüşümlü olarak bağlayacak bir bağlama bölgesi taşırlar. Örneğin, Hemoglobin 4 hem grubu taşır ve herbiri reverzibl olarak O2 ile birleşebilir. Hücre reseptörleri olarak hizmet eden proteinler spesifik substratları için bağlama bölgelerine sahiptirler. Bundan başka, protein hormonlar bir hücre yüzeyinde hormon reseptörleriyle doğrudan ilişki kurabilecek spesifik yüzeysel yapılar içerirler.
Proteinler hidrojen bağlarından zengindir. Proteinlerin üç boyutlu yapısını belirleyen güçler, protein omurgasındaki peptid atomlarının ve yan zincir (R) grupları arasında şekillenen etkileşmeler sonucu meydana gelir. Proteinlerin aktif üç boyutlu yapılarını kazanmalarında çözücü sistemin (su ve içinde çözünmüş bulunan bileşiklerin) de önemli bir rolü vardır.
Biyolojik sistemlerde tüm bu geri-dönüşümlü moleküler etkileşimler başlıca 3 güçle sağlanır:
1. Hidrojen bağları
2. Elektrostatik bağlar (tuz bağı yada iyonik bağ)
3. van der Waals çekmeleri
Hidrojen bağları ana zincirinin =NH ve –C=O grupları arasında alfa-sarmal ve beta yaprak tabaka yapıları oluşturur. Ayrıca, 20 temel amino asitten 11’inin yan zinciri de hidrojen bağı oluşumuna katılabilir. Hidrojen bağı oluşturma yeteneği olan gruplar;
1. Triptofan (indol) ve argininin (guanidin) yan zincirleri (sadece hidrojen bağı vericisidirler).
2. Peptid grubuna ek olarak glutamin, asparajin, serin ve threonin yan zincirleri (hidrojen bağı vericisi ve alıcısı olarak hizmet edebilirler).
3. Lizin e-amino grubu, aspartik asit ve glutamik asit b- ve g-karboksil grubu, tirozin fenol grubu ve histidin imidazol grubu.
Bu gruplar pH değişimine bağlı olarak bazen alıcı ve bazen de verici olarak hizmet ederler.
Proteinlerin üç boyutlu yapılanmasına katılan bu güçler kovalan olmayan zayıf bağlardandır. Fakat hepsinin bir arada çalışmasıyla kooperatif bağlanma adı verilen ve birbirinin etkisini güçlendiren bir yapı ortaya çıkar. Bu şekilde proteinler ortam koşullarındaki aşırı değişmelerde bile konformasyonlarını muhafaza edebilirler. Hatta, birçok protein biyolojik aktivitesini kaybetmeden kristalleştirilebilir.Bir molekülün özel üç boyutlu yapısı çeşitli fiziksel metotlarla (x ışını kristalografisi gibi) tayin edilebilir. Canlı hücrelerdeki konformasyon (yada buradan izole edilmiş en yüksek biyolojik aktivitedeki bir proteinin konformasyonu) natif durum diye adlandırılır. Bir protein natif halde görevlerini en üst derecede sergiler. Yapısal olanlara kollagen, katalitik olanlara enzimler ve taşıyıcı olanlara ise hemoglobin örnek verilebilir.Protein moleküllerinin çoğu biyolojik aktivitelerini veya fonksiyonel kapasitelerini çok sınırlı bir ısı ve pH’da muhafaza ederler. Yüksek ısı veya pH’da protein molekülleri denatürasyon denen bir yapısal değişikliğe uğrarlar. Birincil yapı dışındaki diğer yapılar bozulur, kovalan bağlar dışındaki bağ yada çekmeler kopar. Proteinlerin çoğu 50-60oC’nin üzerinde denatüre olur. Bazıları 10-15 C’nin altında da denatüre olurlar. Denatürasyon proteinlerin biyolojik aktivitelerinde kayba neden olur (enzimlerin ısı ile inaktivasyonu, proteinlerin ısı ile koagülasyonu). Denatürasyon çok sayıda etken tarafından oluşturulabilir. Bunlar ısı ve ilaçlar (6 mol/L üre vb), deterjanlar (SDS vb) ve sülfidrilli ayıraçlardır (merkaptoetanol vb). Denatürasyona uğramış protein bazan sebep olucu etkenin ortadan kalkmasıyla yeniden natif hale dönebilir (renatürasyon). Denatüre edilen protein bir enzim ise renatürasyon ile katalitik aktivitesini yeniden kazanabilir. Renatürasyon biyolojik bir aktiviteyi restore edebilir, fakat asla natif proteinde mevcut olmayan bir aktiviteyi meydana getirmez.
Proteinler, Protein Nedir, Proteinin Yapısı Görevleri
Bovine_Insulin.jpgDipepdit.jpgKonformasyon.jpgPepdit_Bagi_Olusumu.jpgPepdit_Bagi_Polipepdit.jpgProtein_Baglar.jpgProtein_Yapi-01.jpg
Thumbs.db
Hiç yorum yok:
Yorum Gönder
Tıp Bilimleri - Tıp Fakültesi Dersleri Tıp Ders Notları